Предскажите, в каких местах представленного полипептида ожидается нарушение α-спирали при рН 7, между какими участками может завязаться ковалентная межрадикальная связь? Какие аминокислотные остатки будут находиться в неионизированном состоянии при

6 ноября 2025
Биология

Условие:

Одной из множества задач структурной биоинформатики является разработка алгоритмов вычисления поверхности макромолекул и гидрофобного ядра белковых молекул. В представленном полипептиде предскажите, в каких местах ожидается нарушение α-спирали при рН 7, между какими участками может завязаться ковалентная межрадикальная связь? Какие аминокислотные остатки будут находиться в неионизированном состоянии при пропадании пептида в просвет желудка здорового человека при пищеварении? Какие участки пептида в первую очередь подвергнутся протеолизу пепсином и гастриксином? К какому электроду пептид будет двигаться в электрическом поле в нейтральном геле? Если допустить, что изображенный пептид – часть глобулярного цитозольного белка, в какой области (наружняя часть или ядро) располагались бы остатки 6, 9, 12, 13, 15, 23 и 37 аминокислот?

1Гли-2Ала-3Тир-4Ала-5Гли-6Фен-7Иле-8Иле-9Лей-10Цис-11Асп-12Сер-13Асн-14Три-15Про-16Гли-17Тре-18Цис-19Гис-20Вал-21Глу-22Глу-23Асп-24Иле-25Три-26Тре-27Сер-28Цис-29Глн-30Асн-31Асн-32Мет-33Цис-34Про-35Ала-36Гис-37Гли-38Фен

Решение:

Ниже приведён пошаговый анализ задачи и рассуждения по каждому пункту. ────────────────────────────── 1. Нарушение α‑спирали при pH 7 При рассмотрении формирования α‑спирали важно помнить, что некоторые остатки затрудняют «обмотку» спирали. Известно, что пролин является «ломателем» спирали, а также остатки с «коси-конфигурацией» (например, остатки цистеина в особенностях соединения, обозначенные как «Цис») могут нарушать регулярное спиральное строение. В нашем пептиде видно наличие двух остатков, обозначенных как «Про» – остаток 15 и остаток 34. Кроме того, в последовательности есть нескольк...